2일 한국생명공학연구원(원장 복성해) 세포스위치단백질구조연구단은 활성산소에 의해 손상된 세포내 단백질을 수선하는 기작을 처음으로 규명한 연구결과가 세계적인 학술지 '네이쳐 구조생물학지 (Nature Struct. Biol.)' 5월호 표지에 주요논문으로 게재됐다고 밝혔다.

생명(연) 세포스위치단백질구조연구단장 류성언 박사에 따르면 이번 연구결과 '열충격단백질-33'의 삼차구조를 규명하고 여러 가지 생화학적 기능연구를 수행해 이 단백질이 산화환원 상태에 따라 기능이 변환돼 손상된 세포내 단백질들을 수선하는 기작을 정확히 설명했다. .

류 박사는 "열충격단백질-33이 두개의 도메인으로 구성되어 있고 이 두 도메인에 각각 두 개씩 존재하는 네 개의 시스테인 잔기(cystein residue)들이 두 도메인 사이에 하나의 아연원자를 중심으로 비공유결합을 이루고 있는 것을 발견했다"고 말했다.

이어 류 박사는 "이 시스테인 잔기들이 활성산소를 감지해 이황화결합을 이루게 되면 아연원자와의 결합이 깨져 두 도메인이 펼쳐지게 되고 활성산소에 의해 손상된 단백질들을 수선할 수 있는 기능을 갖게 된다"고 설명했다.

과기부의 창의적연구진흥사업의 지원으로 수행된 이번 연구 결과는 지난달 6일 같은 연구팀에서 세계적인 학술지 '셀(Cell)'지에 발표한 옥시-R 단백질의 구조스위치연구와 함께 활성산소에 의한 세포기능스위치 기작의 이해에 상당한 공헌을 한 것으로 평가받고 있다.

또한 이번 연구결과는 활성산소에 의해 조절되는 세포 내 현상의 이해 및 암, 치매와 같은 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병들의 이해에도 중요한 공헌을 한 것으로 평가되고 있다.

문의 한국생명공학(연) 류성언박사 042-860-4149.